- Зміст будова амінокислот властивості амінокислот Ізомерія і номенклатура амінокислот білки...
- властивості амінокислот
- Біологічне значення білків
Зміст - будова амінокислот
- властивості амінокислот
- Ізомерія і номенклатура амінокислот
- білки
- Біологічне значення білків
- будова білків
- Класифікація білків
- властивості білків
- шпаргалка
- Завдання для самоперевірки
будова амінокислот
Амінокислоти - гетерофункціональних сполук, які обов'язково містять дві функціональні групи: аміногрупу -NH2 і карбоксильну групу -СООН, пов'язані з вуглеводневим радикалом.
Загальну формулу найпростіших амінокислот можна записати так:
Так як амінокислоти містять дві різні функціональні групи, які впливають один на одного, характерні реакції відрізняються від характерних реакцій карбонових кислот і амінів.
властивості амінокислот
Аміногрупа -NH2 визначає основні властивості амінокислот, т. К. Здатна приєднувати до себе катіон водню по донорно-акцепторного механізму за рахунок наявності вільної електронної пари у атома азоту.
Група -СООН (карбоксильная група) визначає кислотні властивості цих сполук. Следо вательно, амінокислоти - це амфотерні органічні сполуки.
З лугами вони реагують як кислоти:
З сильними кислотами як підстави-аміни:
Крім того, аминогруппа в амінокислоті вступає у взаємодію з входить до її складу карбоксильної групою, утворюючи внутрішню сіль:
Іонізація молекул амінокислот залежить від кислотного або лужного характеру середовища:
Так як амінокислоти в водних розчинах поводяться як типові амфотерні сполуки, то в живих організмах вони грають роль буферних речовин, що підтримують певну концентрацію іонів водню.
Амінокислоти являють собою безбарвні кристалічні речовини, що плавляться з розкладанням при температурі вище 200 ° С. Вони розчиняються у воді і нерозчинні в ефірі. Залежно від радикала R- вони можуть бути солодкими, гіркими або позбавленими смаку.
Амінокислоти поділяють на природні (виявлені в живих організмах) і синтетичні. Серед природних амінокислот (близько 150) виділяють Протеїногенні амінокислоти (близько 20), які входять до складу білків. Вони являють собою L-форми. Приблизно половина з цих амінокислот відносяться до незамінних, т. К. Вони не синтезуються в організмі людини. Незамінними є такі кислоти, як валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, лізин, треонін, цистеїн, метіонін, гістидин, триптофан. В організм людини ці речовини надходять з їжею. Якщо їх кількість в їжі буде недостатнім, нормальний розвиток і функціонування організму людини порушуються. При окремих захворюваннях організм не в змозі синтезувати і деякі інші амінокислоти. Так, при фенілкетонурії не синтезується тирозин.
Найважливішим властивістю амінокислот є здатність вступати в молекулярну конденсацію з виділенням води і утворенням амидной угруповання -NH-CO-, наприклад:
Отримані в результаті такої реакції високомолекулярні сполуки містять велику кількість амідних фрагментів і тому отримали назву поліамідів.
До них, крім названого вище синтетичного волокна капрону, відносять, наприклад, і енант, що утворюється при поліконденсації аміноенантовой кислоти. Для отримання синтетичних волокон придатні амінокислоти з розташуванням амино- і карбоксильної груп на кінцях молекул.
Поліаміди α-амінокислот називаються пептидами. Залежно від числа залишків амінокислот розрізняють дипептиди, трипептиди, поліпептиди. У таких з'єднаннях групи -NH-CO- називають пептидними.
Ізомерія і номенклатура амінокислот
Ізомерія амінокислот визначається різною будовою вуглецевого ланцюга і положенням аміногрупи, наприклад:
Широко поширені також назви амінокислот, в яких положення аміногрупи позначається буквами грецького алфавіту: α, β, γ і т. Д. Так, 2-амінобутановую кислоту можна на кликати також α-амінокислотою:
У біосинтезі білка в живих організмах беруть участь 20 амінокислот.
білки
Білки - це високомолекулярні (молекулярна маса варіюється від 5-10 тис. До 1 млн і більше) природні полімери, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних амідній (пептидного) зв'язком.
Білки також називають протеїнами (грец. «Протос» - перший, найважливіший). Число залишків амінокислот в молекулі білка дуже сильно коливається і іноді досягає декількох тисяч. Кожен білок має свою властивою йому послідовністю розташування амінокислотних залишків.
Білки виконують різноманітні біологічні функції: каталітичні (ферменти), регуляторні (гормони), структурні (колаген, фиброин), рухові (міозин), транспортні (гемоглобін, міоглобін), захисні (імуноглобуліни, інтерферон), запасні (казеїн, альбумін, гліадин) та інші.
Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітці енергетично невигідно тримати білки в розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, тому поліпептидні ланцюга піддаються укладанні, набуваючи певну тривимірну структуру, або конформацию. Виділяють 4 рівня просторової організації білків.
Біологічне значення білків
Білки - основа биомембран, найважливішої складової частини клітини і клітинних компонентів. Вони відіграють ключову роль в житті клітини, складаючи як би матеріальну основу її хімічної діяльності.
Виключне властивість білка - самоорганізація структури, т. Е. Його здатність мимовільно створювати певну, властиву тільки даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій і багато іншого) пов'язана з білковими речовинами. Без білків неможливо уявити собі життя.
Білки - найважливіша складова частина їжі людини і тварин, постачальник необхідних амінокислот.
будова білків
У просторовому будову білків велике значення має характер радикалів (залишків) R- в молекулах амінокислот. Неполярні радикали амінокислот зазвичай розташовуються всередині макромолекули білка і обумовлюють гідрофобні взаємодії; полярні радикали, що містять йоногенних (утворюють іони) групи, зазвичай знаходяться на поверхні макромолекули білка і характеризують електростатичні (іонні) взаємодії. Полярні неіоногенні радикали (наприклад, що містять спиртові ОН-групи, амідні групи) можуть розташовуватися як на поверхні, так і всередині білкової молекули. Вони беруть участь в утворенні водневих зв'язків.
У молекулах білка а-амінокислоти пов'язані між собою пептидними (СО-NH-) зв'язками:
Побудовані таким чином поліпептидні ланцюга або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в деяких випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (-S-S-) зв'язками або, як їх часто називають, дисульфідними містками.
Велику роль у створенні структури білків відіграють іонні (сольові) і водневі зв'язку, а також гідрофобна взаємодія - особливий вид контактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність і забезпечують освіту складним, великий молекули білка.
Незважаючи на відмінність в будові і функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в% на суху масу): вуглецю - 51-53; кисню - 21,5-23,5; азоту - 16,8-18,4; водню - 6,5-7,3; сірки - 0,3-2,5.
Деякі білки містять в невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи. Послідовність з'єднання амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі отримала назву первинної структури білка. Білкова молекула може складатися з однієї або з декількох поліпептидних ланцюгів, кожна з яких містить різну кількість амінокислотних залишків. З огляду на кількість їх можливих комбінацій, можна сказати, що різноманітність білків майже безмежно, але не всі з них існують в природі. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить 1011-1012. Для білків, будова яких відрізняється винятковою складністю, крім первинної, розрізняють і більш високі рівні структурної організації: вторинну, третинну, а іноді і четвертинних структури.
Вторинної структурою володіє більша частина білків, правда, не завжди на всьому протязі поліпептидного ланцюга. Поліпептидні ланцюжка з певною вторинної структурою можуть бути по-різному розташовані в просторі.
У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль відіграють іонну і гідрофобна взаємодії. За характером «упаковки» білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки.
Для глобулярних білків більш характерна α-спіральна структура, спіралі вигнуті, «згорнуті». Макромолекула має сферичну форму. Вони розчиняються у воді і сольових розчинах з утворенням колоїдних систем. Більшість білків тварин, рослин і мікроорганізмів відноситься до глобулярним білків.
Первинна структура білка - послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, що становить молекулу білка. Зв'язок між амінокислотами - пептидная.
Якщо молекула білка складається всього з 10 амінокислотних залишків, то число теоретично можливих варіантів білкових молекул, що відрізняються порядком чергування амінокислот, - 1020. Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них ще більшу кількість різноманітних комбінацій. В організмі людини виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються як один від одного, так і від білків інших організмів.
Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка і її просторову конфігурацію. Заміна всього лише однієї амінокислоти на іншу в поліпептидного ланцюжку призводить до зміни властивостей і функцій білка. Наприклад, заміна в β-субодиниці гемоглобіну шостий глутамінової амінокислоти на валін призводить до того, що молекула гемоглобіну в цілому не може виконувати свою основну функцію - транспорт кисню; в таких випадках у людини розвивається захворювання - серповидно анемія.
Вторинна структура - впорядковане згортання поліпептидного ланцюга в спіраль (має вид розтягнутої пружини). Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами і аміногрупами. Практично всі СО і N Н-групи беруть участь в утворенні водневих зв'язків. Вони слабше пептидних, але, повторюючись багато разів, додають даній конфігурації стійкість і жорсткість. На рівні вторинної структури існують білки: фиброин (шовк, павутина), кератин (волосся, нігті), колаген (сухожилля).
Третинна структура - укладка поліпептидних ланцюгів в глобули, що виникає в результаті виникнення хімічних зв'язків (водневих, іонних, дисульфідних) і встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами амінокислотних залишків. Основну роль в утворенні третинної структури грають гідрофільно-гідрофобні взаємодії.
У водних розчинах гідрофобні радикали прагнуть сховатися від води, групуючи всередині глобули, в той час як гідрофільні радикали в результаті гідратації (взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні молекули. У деяких білків третинна структура стабілізується дисульфідними ковалентними зв'язками, що виникають між атомами сірки двох залишків цистеїну. На рівні третинної структури існують ферменти, антитіла, деякі гормони.
Четвертичная структура характерна для складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним і електростатичним взаємодіям. Іноді при утворенні четвертинної структури між субодиницями виникають дисульфідні зв'язки. Найбільш вивченим білком, що має четвертинних структуру, є гемоглобін. Він утворений двома α-субодиницями (141 амінокислотний залишок) і двома β-субодиницями (146 амінокислотних залишків). З кожної субодиницею пов'язана молекула гема, що містить залізо.
Якщо з яких-небудь причин просторова конформація білків відхиляється від нормальної, білок не може виконувати свої функції. Наприклад, причиною «коров'ячого сказу» (губкообразной енцефалопатії) є аномальна конформація пріонів - поверхневих білків нервових клітин.
Для фібрилярних білків більш характерна ниткоподібна структура. Вони, як правило, не розчиняються у воді. Фібрилярні білки зазвичай виконують структурообразующие функції. Їх властивості (міцність, здатність розтягуватися) залежать від способу упаковки поліпептидних ланцюжків. Прикладом фібрилярних білків служать міозин, кератин. У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні ансамблі. В цьому випадку утворюється четвертинна структура білків.
Прикладом білка з четвертинної структурою служить гемоглобін крові. Тільки з такою структурою він виконує свої функції - зв'язування кисню і транспортування його в тканини і органи. Однак слід зазначити, що в організації вищих структур білка виняткова роль належить первинній структурі.
Класифікація білків
Існує кілька класифікацій білків:
За ступенем складності (прості і складні).
За формою молекул (глобулярні і фібрилярні білки).
За розчинності в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розбавлених сольових розчинах - альбуміни, спирторозчинні - проламіни, розчинні в розбавлених лугах і кислотах - Глутеліни).
По виконуваних функцій (наприклад, запасні білки, скелетні і т. П.).
властивості білків
Білки - амфотерні електроліти. При певному значенні pH середовища (воно називається ізоелектричної точкою) число позитивних і негативних зарядів в молекулі білка однаково. Це одне з основних властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їх розчинність в воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності їх молекул використовується для виділення з розчинів, наприклад, в технології отримання білкових продуктів.
Гідратація. Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони проявляють гідрофільні властивості: набухають, їх маса і об'єм збільшуються. Набухання окремих білків залежить виключно від їх будови. Наявні в складі і розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (СО-NH-, пептидний зв'язок), амінниє (-NH2) і карбоксильні (-СООН) групи притягають до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молекули. Навколишнє білкові глобули гідратне (водна) оболонка перешкоджає агрегації і осадження, а отже, сприяє стійкості розчинів білка. У ізоелектричної точці білки володіють найменшою здатністю зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул відбувається і при їх зневодненні з допомогою деяких органічних розчинників, наприклад, етилового спирту. Це призводить до випадання білків в осад. При зміні рН середовища макромолекула білка стає зарядженої, і його гідратаційна здатність змінюється.
При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, звані холодцю. Холодці НЕ текучі, пружні, мають пластичністю, певною механічною міцністю, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратованих, розчинятися у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільні властивості білків, т. Е. Їх здатність набухати, утворювати холодці, стабілізувати суспензії, емульсії і піни, мають велике значення в біології і харчової промисловості. Дуже рухомим холодцем, збудованим переважно з молекул білка, є цитоплазма - сира клейковина, виділена з пшеничного тіста; вона містить до 65% води.
Різна гідрофільність клейковини білків - одна з ознак, що характеризують якість зерна пшениці і одержуваної з нього борошна (так звані сильні і слабкі пшениці). Гідрофільність білків зерна і борошна грає велику роль при зберіганні і переробці зерна, в хлібопеченні. Тісто, яке отримують в хлібопекарському виробництві, являє собою набряклий у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю.
Денатурація білків. При денатурації під Вплив зовнішніх факторів (температури, механічної Дії, Дії хімічніх агентів и ряду других чінніків) відбувається зміна вторинної, третінної и четвертінної структур білкової макромолекули, т. Е ее нативной просторової структури. Первинна структура, а отже, и хімічний склад Білка НЕ змінюються. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегування. У той же час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив на білки протеолітичних ферментів, а отже, він легше гідролізується.
У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання і вологості. Це необхідно пам'ятати при розробці режимів термообробки харчової сировини, напівфабрикатів, а іноді і готових продуктів. Особливу роль процеси теплової денатурації грають при бланшировании рослинної сировини, сушіння зерна, випічці хліба, отриманні макаронних виробів. Денатурація білків може викликатися і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дію хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використовуються в харчовій і біотехнології.
Піноутворення. Під процесом піноутворення розуміють здатність білків утворювати висококонцентровані системи «рідина - газ», звані піною. Стійкість піни, в якій білок є піноутворювачем, залежить не тільки від його природи і від концентрації, але і від температури. Білки в якості піноутворювачів широко використовуються в кондитерській промисловості (пастила, зефір, суфле). Структуру піни має хліб, а це впливає на його смакові якості.
Молекули білків під впливом ряду факторів можуть руйнуватися або вступати у взаємодію з іншими речовинами з утворенням нових продуктів. Для харчової промисловості можна виділити два важливі процеси:
1) гідроліз білків під дією ферментів;
2) взаємодія аминогрупп білків або амінокислот з карбонільних групами відновлюють цукрів.
Під впливом ферментів протеаз, які каталізують гідролітичні розщеплення білків, останні розпадаються на більш прості продукти (полі- і дипептиди) і в кінцевому підсумку на амінокислоти. Швидкість гідролізу білка залежить від його складу, молекулярної структури, активності ферменту і умов.
Гідроліз білків. Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот в загальному вигляді можна записати так:
Горіння. Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу і води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я.
Кольорові реакції. Для якісного визначення білка використовують такі реакції:
1. Денатурація - процес порушення природної структури білка (руйнування вторинної, третинної, четвертинної структури).
2. Гідроліз - руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот.
3. Якісні реакції білків:
· Биуретовая;
Біуретова реакція - фіолетове забарвлення при дії солей міді (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі з'єднання, що містять пептидний зв'язок, при якій відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків з розчином сульфату міді (II) з утворенням комплексних сполук між іонами Cu2 + і поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення.
· Ксантопротеїнова;
Ксантопротеиновая реакція - поява жовтого фарбування при дії концентрованої азотної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину), при якій відбувається взаємодія ароматичних і гетероатомних циклів в молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, що супроводжується появою жовтого забарвлення.
· Реакція визначення сірки в білках.
Цістеіновая реакція (для білків, що містять сірку) - кип'ятіння розчину білка з ацетатом свинцю (II) з появою чорного фарбування.
шпаргалка
Довідковій материал для проходження тестування:
Таблиця Менделєєва Таблиця розчінності
